Trag

trag (Third-Person Singular present indikativ tradzi/tradze, past participle trapté) From Vulgar Latin *sté, from Latin traha. Vergleichen Sie rumänische Tragödie, trag. Aus Proto-Slavic *sit, aus Proto-Indo-European *tregh-, eine Variation von *dhregh- (“ziehen, ziehen, ziehen”). Zu den Kognaten gehören lateinisch-traha und altirische Traig (“Fuß”). trag n (definitiv singular tragjä, dative tragjän, definitiv plural traga, dative tragom) Gelfiltration. Eine Superdex 200 HR 10/30 Kolonne wurde mit einem Gelfiltrationsstandard (Bio-Rad) kalibriert, der aus vier Kugelproteinen von 670, 158, 44 und 17 kDa und Vitamin B12 (1,4 kDa) besteht. Die Säule wurde mit Puffer F mit einer Durchflussrate von 0,4 ml/min ausgeführt. Die Proteinelution wurde mit einem Wert von 280 nm überwacht. TraG, TraG2 und TrwB1 wurden unter den gleichen Bedingungen einer Gelfiltration unterzogen. Eine Trendlinie, die die Elutionsvolumina der Gelfiltrationsstandards mit der entsprechenden Frau korreliert, wurde verwendet, um Schätzungen der Frau von TraG, TraG2 und TrwB1 zu erhalten. Das Gameplay ähnelt dem von Resident Evil, wobei sich 3D-Charaktere die meiste Zeit über vorgerenderte Hintergründe bewegen. Abgeschnittene Derivate von RP4 TraG und R388 TrwB wurden in zwei Schritten gereinigt.

Gezeigt werden Coomassie blau-gefärbte Gele von Proben, die während der Reinigung von TraG-2K187T (A) und TrwB1 (B) gesammelt wurden, gelöst durch Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese. Bahnen 1, Markerproteine (Größen in Kilodaltonsind sind angegeben). Lanes 2, Natriumdodecylsulfat-Vollzellextrakte (20 g). Bahnen 3 bis 5, Proben von nativen Proteinextrakten. Bahnen 3, Bruch I (17 g); Bahnen 4, Fraktion II (9 g in Panel A und 7 g in Panel B); Bahnen 5, Fraktion III (7 g). Transferaktivität von modifizierten TraG- und TraD-Proteinen Zusammengenommen die biochemischen Eigenschaften der drei TraG-ähnlichen Proteine, die in dieser Studie vorgestellt wurden, und die zuvor veröffentlichten Eigenschaften von TrwB-N70 stützen die Ansicht, dass TraG-ähnliche Proteine sich als multimerische Formen zusammensetzen, die in der inneren Membran der gramnegativen bakteriellen Zellhülle verankert sind. Genetische und biochemische Beweise deuten eindeutig auf einen physikalischen Zusammenhang zwischen TraG-ähnlichen Proteinen und Komponenten des Relaxosoms über Protein-Protein- und Protein-DNA-Wechselwirkungen hin. Diese Ergebnisse führen zu der Hypothese, dass TraG-ähnliche Proteine eine innere Membranpore bilden, die speziell von den sezernierten Substraten erkannt wird.

Gezeigt wird ein Modell, das die vorgeschlagene Architektur des TraG-assoziierten RP4 Relaxosomen saniert (Abb.